خامروں اور ان کے طریقوں کی سرگرمی کے قوانین

کھلی حیاتیاتی نظام کا ایک سیٹ کے طور پر کام جس کے رہنے والے مادے کی ایک یونٹ، کے طور پر، سیل مسلسل بیرونی ماحول مادہ اور توانائی کے ساتھ بات چیت کر رہا ہے. خامروں کی - یہ میں استتباط کو برقرار رکھنے کیلئے پروٹین نوعیت کی خصوصی مادے کے ایک گروپ نہیں ہے. ساخت، تقریب اور خامروں کی سرگرمی کے قوانین اسپیشل برانچ حیاتیاتی کیمیا، enzymology نامی تعلیم حاصل کی. اس مضمون میں، ٹھوس مثالیں کا استعمال کرتے ہوئے، ہم نے مختلف میکانزم اور اعلی ستنداریوں اور انسانوں میں شامل خامروں کی سرگرمی کے ریگولیٹری کے طریقوں پر غور کریں گے.

زیادہ سے زیادہ ینجائم سرگرمی کے لئے ضروری شرائط

حیاتیاتی فعال ایجنٹوں کہ مہیا دونوں انجذاب رد عمل اور وپاٹن اثر انداز کچھ شرائط کے تحت خلیات میں اس اتپریرک خواص نمائش. مثلا، اس کی جگہ لیتا ہے سیل کے کس حصے میں باہر تلاش کرنے کے لئے اہم ہے ایک کیمیائی عمل، خامروں کی ضرورت ہوتی ہے. وجہ کمپارٹمنٹیشن (سائٹس پر کیطوپلعسم کے ڈویژن) مخالف رد عمل اس کے مختلف حصوں اور ترکیبی حصوں میں پائے جاتے ہیں.

hyaloplasm میں - اس طرح، پروٹین کی ترکیب ribosomes اور ان کے وپاٹن میں کیا جاتا ہے. جیو کیمیائی رد عمل کو متحرک جس کے خامروں کی سیلولر سرگرمی ریگولیشن کے برعکس، نہ صرف تحول کی زیادہ سے زیادہ بہاؤ کی شرح فراہم کرتا ہے، بلکہ توانائی بیکار چیاپچی راستے کی تشکیل روکتا ہے.

multienzyme پیچیدہ

خامروں کی ساخت اور فعال تنظیم، enzymatic کی شکلوں یونٹ خلیات. اس میں جگہ نہیں لے کہ کیمیائی رد عمل میں سے زیادہ تر interrelated ہیں. پہلا رد عمل کی ایک کثیر مرحلے کیمیائی عمل کی مصنوعات میں مزید کے لئے ایک reactant ہے، تو اس صورت میں، سیل میں خامروں کی مقامی انتظام، خاص طور پر سختی کا اظہار کیا جاتا ہے.

یہ انزائم فطرت سادہ یا پیچیدہ پروٹینز کی طرف سے ہیں کہ یاد کرنا ضروری ہے. اور بنیادی طور پر پیپٹائڈ کے ترتییک یا quaternary ساخت کے اس کے اپنے مقامی کنفیگریشن میں تبدیلی کی وجہ سیلولر ذیلی یا زیریں طبق کے لئے ان کی سنویدنشیلتا. خامروں اور نہ صرف اس طرح کے کیمیائی ساخت hyaloplasm، reactants کے اور ردعمل مصنوعات، درجہ حرارت کا ارتکاز سیلولر پیرامیٹرز میں، بلکہ ہمسایہ خلیات میں تبدیلی کرنے یا extracellular سیال میں تبدیلیوں پر ردعمل ظاہر.

کیوں سیل کمپارٹمنٹ میں تقسیم

معقول اور منطقی جنگلی حیات کے آلہ کو صرف حیرت انگیز. یہ مکمل طور پر زندگی توضیحات سیل کی خصوصیت پر لاگو ہوتا ہے. سائنسدان کیمسٹ کے multidirectional enzymatic کی کیمیائی رد عمل، مثال کے glycolysis اور گلوکوز کی ترکیب ایک ہی ٹیوب میں آگے بڑھنے نہیں کر سکتے ہیں بالکل واضح ہے. کس طرح، تو، اس کے برعکس ان کے طرز عمل کے لئے substrate ہے جو ردعمل hyaloplasm ایک سیل، میں پایا جاتا ہے؟ یہ پتہ چلا ہے کہ سیلولر مندرجات - cytosol، - کمپارٹمنٹ - مخالف کیمیائی عمل مکان کے اعتبار سے الگ اور الگ تھلگ شکلوں مقامی کئے جاتے ہیں جس میں. اعلی ستنداریوں اور انسانوں میں سے ان کے چیاپچی رد عمل کی وجہ سے خاص طور پر خاص طور پر ریگولیٹ کر رہے ہیں، اور چیاپچی کی مصنوعات، فارم میں تبدیل کر رہے ہیں کو آسانی سے سیل سائٹس کی دیواروں کے ذریعے داخل. اگلا، وہ اس کی اصل ساخت کو بحال. cytosol کے علاوہ، خامروں ترکیبی حصوں میں موجود: ribosomes، mitochondria کے مرکز، lysosomes.

توانائی کے تحول میں خامروں کا کردار

pyruvate کے اوااڈیٹاوی decarboxylation غور کریں. اتپریرک سرگرمی کے خامروں کی یہ اچھی enzymology مطالعہ کیا گیا ہے ریگولیشن. اور anoxic تیز گلوکوز اور کے درمیان ایک انٹرمیڈیٹ عمل - eukaryotic خلیات کی dvumembrannyh ترکیبی حصوں - یہ جیوراساینک عمل mitochondria میں جگہ لیتا Krebs سائیکل. Pyruvate ڈہائڈروجنیج پیچیدہ - PDH - تین ینجائم پر مشتمل ہے. میں اعلی ستنداریوں اور انسانوں کو کم اس acetyl-COA کے متبادل تعلیمی مواقع سالموں کی صورت میں acetyl-COA اور ناتھ، یعنی کے حراستی میں اضافہ کے ساتھ کیا ہو. سیل توانائی کے زیادہ حصے کی ضرورت ہے اور ایسڈ سائیکل tricarboxylic پروردن رد عمل کے لئے نئے قبول سالموں کی ضرورت ہوتی ہے تو، خامروں چالو کر رہے ہیں.

allosteric سندمن کیا ہے

اتپریرک inhibitors کے - خامروں کی سرگرمی کے قوانین خاص مادہ کے ساتھ باہر کیا جا سکتا ہے. انہوں covalently، مخصوص مقامی ینجائم سے منسلک کیا جا سکتا ہے اس کے فعال سائٹ بائی پاس. یہ عمل انگیز ساخت کے ایک مقامی اخترتی کی طرف جاتا ہے اور خود بخود اس کے enzymatic کی جائیدادوں میں کمی ضروری. دوسرے الفاظ میں، ینجائم سرگرمی کے allosteric ریگولیشن نہیں ہے. ہم نے بھی شامل ہے کہ اتپریرک کارروائی موروثی oligomeric خامروں کے اس فارم، یعنی جن انو دو یا زیادہ پر polymeric پروٹین subunits پر مشتمل ہوتے ہیں. pyruvate ڈہائڈروجنیج، ایک ڈہائڈروجنیج اور degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu: PDH پیچیدہ گزشتہ عنوان میں بحث صرف تین oligomeric ینجائم پر مشتمل ہے.

ریگولیٹری خامروں

Enzymology میں ریسرچ حقیقت یہ ہے کہ قائم کیمیائی رد عمل کی شرح اتپریرک کا ارتکاز اور سرگرمی دونوں پر انحصار کرتا ہے. اکثر، اہم چیاپچی راستے کو ریگولیٹ کہ خامروں پر مشتمل رد عمل کی شرح اس کی تمام سائٹس میں.

انہوں ریگولیٹری کہا جاتا ہے اور عام طور پر کمپلیکس کی ابتدائی رد عمل پر اثر انداز، اور ایک ناقابل واپسی رد عمل میں سست کیمیائی عمل کے سب سے زیادہ میں حصہ لینے، یا ایک میٹابولک راستہ میں شاخ پوائنٹس پر reactants کے شامل ہو سکتے ہیں.

پیپٹائڈ تعامل کیسا ہے

ینجائم سرگرمی کے قوانین ایک سیل میں پایا جاتا ہے جس کے ذریعے ایک طریقہ ایک پروٹین پروٹین بات چیت کی ہے. یہ کیا ہے؟ ریگولیٹری پروٹین ینجائم انو، جس کے تحت ان کی ایکٹیویشن کو ملا دیا جاتا ہے. مثال کے طور پر adenylate cyclase ینجائم خلیہ کی جھلی کی اندرونی سطح پر واقع ہے اور ہارمون رسیپٹر اور پیپٹائڈ یہ اور ینجائم کے درمیان نمٹا جیسے ڈھانچے کے ساتھ بات چیت کر سکتے. نتیجے کمپاؤنڈ ہارمون رسیپٹر اس پروٹین انٹرمیڈیٹ مقامی تصدیق بدل کے بعد سے، حیاتیاتی کیمیا میں cyclase adenylate کے اتپریرک خواص کو بڑھانے کے اس طریقہ کار "ایکٹیویشن کی وجہ سے الحاق ریگولیٹری پروٹین" کہا جاتا ہے

Protomers اور حیاتیاتی کیمیا میں ان کے کردار

مادہ کا یہ گروپ، دوسری صورت میں پروٹین kinases کہا جاتا ہے، کی anion PO ₄ ^3- gidroksogrupp امینو ایسڈ ایک پیپٹائڈ macromolecule سے تعلق رکھنے کی منتقلی کو تیز. tetramer دو اتپریرک اور دو ریگولیٹری subunits پر اور پیپٹائڈ پر مشتمل ہے، جب تک منسلک طور protomer لئے ریگولیٹری خطہ ایک چار کیمپ انو اتپریرک کے طور پر کام نہیں کرتا - خامروں protomers کی سرگرمی کے قوانین پروٹین kinase A. یہ انو کی ایک مثال کے طور پر کی طرف سے غور کیا جائے گا. یہ دو اتپریرک چالو پروٹین ذرات، یعنی ویوجن protomers کی رہائی کی طرف جاتا ہے جس میں ریگولیٹری پروٹین کی مقامی ساخت کی تبدیلی کا سبب بنتا ہے. کیمپ انو کی ریگولیٹری subunits پر سے علیحدہ تو، پروٹین kinase غیر فعال پیچیدہ پھر ایک tetramer کرنے کے لئے، ایسوسی ایشن اتپریرک اور ریگولیٹری پیپٹائڈ ذرات اس وقت ہوتی طور پر بحال. اس طرح، جس طرح ینجائم سرگرمی کے قوانین مندرجہ بالا بحث کی ان پر reversible فطرت ہے.

ینجائم سرگرمی کے کیمیائی ریگولیشن

جیو کیمیکل اور ینجائم سرگرمی، phosphorylation، dephosphorylation کے قوانین کی ان میکانزم کا مطالعہ کیا. اس معاملے میں ینجائم سرگرمی کے قوانین کے طریقہ کار مندرجہ ذیل فارم ہے: اوہ مشتمل ینجائم کی امینو ایسڈ اوشیشوں ^- fosfoproteinfosfataz کو نمائش کی وجہ سے ان کی کیمیائی ترمیم تبدیل. اس صورت میں، اصلاح پر amenable ینجائم کی فعال سائٹ، جس میں کسی وجہ سے خامروں یہ ان کو چالو کرنے کے کی جاتی ہے اور دوسروں کے لئے - نرودھاتمک. اتپریرک خواص fosfoproteinfosfataz خود باری میں ہارمون طرف سے باقاعدگی سے جاتے ہیں. مثال کے طور پر، جانوروں نشاستے - glycogen کے - لبلبے ینجائم - اور کھانے کے درمیان میں چربی نیچے معدے کی نالی میں گلوکاگون کے زیر اثر گرہنی میں ٹوٹ جاتا ہے، یا اس سے زیادہ خاص طور پر،.

یہ عمل trophic معدے کے خامروں کی phosphorylation طرف سے اضافہ ہے. کھانے گرہنی میں معدہ سے داخل ہوتا ہے جب عمل انہضام کی فعال مدت میں، گلوکاگون کی ترکیب میں اضافہ کر رہا ہے. انسولین - Langerhans کے جزائر کے الفا خلیات کی طرف سے تیار ایک سے لبلبے ینجائم، - عمل انہضام کے خامروں کی ایک ہی طریقہ کار کے phosphorylation سمیت رسیپٹر کے ساتھ انٹرایکٹ.

جزوی proteolysis

جیسا کہ آپ دیکھ سکتے ہیں کے طور پر، سیل میں ینجائم سرگرمی کے قوانین کے درجات مختلف. cytosol یا ترکیبی حصوں (معدے کی نالی خون کے پلازما میں یا میں) باہر ہیں کہ خامروں کے طور پر، ایکٹیویشن کا طریقہ کار پیپٹائڈ بانڈ CO-NH کے hydrolysis کے عمل ہے. یہ ضروری ہے مثلا خامروں ایک غیر فعال شکل میں سنشلیشیت ہیں کے بعد سے. انو ینجائم پیپٹائڈ حصہ کی طرف سے cleaved کے کیا جاتا ہے اور بقیہ فعال سائٹ کی ساخت میں ترمیم سے مشروط ہے. یہ حقیقت ہے کہ ینجائم "ایک کام کرنے کی حالت میں شامل ہیں" کی طرف جاتا ہے، یہ ہے کہ، کیمیائی عمل کے کورس پر اثر انداز ہونے کے قابل ہے. مثال کے طور پر غیر فعال ینجائم لبلبے نہیں cleaves پروٹین کھانے گرہنی داخل ہونے trypsinogen. اس enteropeptidase proteolysis کی کارروائی کے تحت جگہ لیتا ہے. جس کے بعد ینجائم چالو ہے اور اب کے trypsin کہا جاتا ہے. جزوی proteolysis - عمل reversible ہے. یہ اس طرح کے خون کا جمنا میں polypeptides کو توڑنے کے خامروں کی ایکٹیویشن صورتوں میں پایا جاتا ہے.

سیل تحول میں شروع ہونے والے مواد کا ارتکاز کا کردار

رابطے کے ذیلی عنوان میں جزوی طور پر دیکھا ینجائم substrate کے دستیابی کی سرگرمی کے قوانین "multienzyme پیچیدہ." کئی مراحل میں ہونے والی اتپریرک رد عمل کی شرح، hyaloplasm خلیات یا ترکیبی حصوں میں ہے شروع ہونے والے مواد کے سالموں کی تعداد پر بہت زیادہ انحصار ہے. یہ حقیقت میٹابولک راستہ کی رفتار شروع ہونے والے مواد کا ارتکاز کو براہ راست متناسب ہے کہ وجہ سے ہے. cytosol میں واقع بڑے reactant انو، اعلی بعد کے تمام کیمیائی رد عمل کی رفتار.

allosteric ریگولیشن

خامروں جس کی سرگرمی شروع ہونے والے مواد، ری ایجنٹس، بلکہ اور effector مادہ کا ارتکاز، نام نہاد allosteric ریگولیشن کی طرف سے خصوصیات کی طرف سے نہ صرف کنٹرول کیا جاتا ہے. ان کے خامروں میں سے زیادہ تر سیل میں تحول کے انٹرمیڈیٹ مصنوعات کے ساتھ پیش کر رہے ہیں. effectors وجہ سے اور ینجائم سرگرمی کے قوانین کو لاگو. جیو کیمیکل ان مرکبات، allosteric خامروں کہا جاتا ہے، خلیات کے چیاپچی کے لئے بہت اہم ہیں تاکہ لوگ اس استتباط میں تبدیلیوں کی ایک انتہائی اعلی سنویدنشیلتا ہے کے طور پر مظاہرہ کیا. ینجائم کیمیائی رد عمل کو روکتا ہے تو، یعنی یہ اس کی رفتار کم کر دیتا ہے - یہ ایک منفی اور effector (inhibitor کے) کہا جاتا ہے. ایک مثبت اور effector - برعکس صورت میں، رد عمل کی شرح میں اضافہ ہوا ہے جب، یہ مفعل کے لئے آتا ہے. زیادہ تر صورتوں میں شروع ہونے والے مواد، یعنی کیمیائی تعاملات میں داخل reactants کے ایک کردار activators کھیلنے. بالکل، کثیر مرحلے رد عمل کی طرف سے قائم کی مصنوعات inhibitors کے طور پر برتاؤ کرتے ہیں. reactants کے اور مصنوعات کے ارتکاز کے تعلقات پر تعمیر کیا ریگولیشن کی یہ قسم، heterotrophic بلایا.